• Исследователи из МГУ и НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского обнаружили, что фрагменты прионного белка могут предотвращать или ускорять образование токсичных агрегатов, связанных с нейродегенеративными заболеваниями.
• Работа дает новые возможности для разработки стратегий лечения прионных болезней и синуклеинопатий, таких как болезнь Паркинсона.
• Результаты исследования опубликованы в журнале Q1 Biochimie.
• Нейродегенеративные заболевания связаны с накоплением неправильно свернутых белков в мозге, образующих токсичные амилоидные агрегаты.
• Взаимодействие между разными классами белков, такими как прионный белок и альфа-синуклеин, представляет особый интерес для науки.
• Ученые исследовали влияние N-концевого и C-концевого фрагментов прионного белка на процессы амилоидного преобразования прионного белка и альфа-синуклеина.
• C-концевой фрагмент обладает пониженной способностью к образованию амилоидных фибрилл, в то время как N-концевой фрагмент подавляет амилоидную трансформацию полноразмерного прионного белка.
• Прионный белок ускоряет агрегацию альфа-синуклеина, но не приводит к образованию типичных структурированных фибрилл, а формирует отдельные разнородные агрегаты.
• Полученные данные важны для понимания механизмов сочетанного развития различных нейродегенеративных патологий и создания новых методов диагностики на основе сведений о взаимном влиянии разных амилоидогенных белков на их патологическую трансформацию.

«В нервной ткани в результате естественного протеолиза постоянно образуются фрагменты прионного белка. Мы хотели выяснить, какую роль они играют: являются ли они “союзниками” в борьбе с болезнью, препятствуя агрегации, или, наоборот, усугубляют патологический процесс», — комментирует София Кудрявцева, ведущий автор статьи, научный сотрудник отдела биохимии животной клетки НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ.